Auschecken über Ihr Konto
Als Neukunde auschecken
Ein Konto zu erstellen hat viele Vorteile:
Als Proteomik wird die Gesamtheit aller in einem Lebewesen, Gewebe, Zelle oder Zellkompartiment befindlichen Proteine zu einem bestimmten Zeitpunkt unter definierten Bedingungen bezeichnet. Das Proteom ist einer immer fortwährenden Änderung ausgesetzt, da Proteine ständig neu synthetisiert bzw. abgebaut werden. Bei der Proteomik-Analytik geht es deshalb hauptsächlich um die Probenvorbereitung und Trennung von Proteinen, Enzymen, Peptiden und Amino-Säuren. Ferner ist darin z.T. auch die RNA- und DNA-Analytik mit inbegriffen.
Zur Probenvorbereitung zählen vor allem die Proteinextraktion (Protein Extraction), Peptid-Aufreinigung (Peptide Purification) und die Phosphopeptid-Anreicherung.
Für die Analytik von Proteinen und Peptiden stehen eine Reihe von chromatographischen Trennmethoden zur Verfügung. So z.B. die Reversed-Phase-Chromatographie, die hydrophile sowie die hydrophobe Interaktionschromatographie (HILIC bzw. HIC), die Ionenaustauschchromatographie (IEX), die Größenausschlusschromatographie (SEC) und die Affinitätschromatographie (AFC).
Im Folgenden finden Sie detailliertere Informationen mit Applikationsbeispielen zur Analyse bestimmter Proteine, Peptide, DNA, RNA, Antikörper, Aminosäuren usw.
Bei der Analyse von Proteomiks spielen eine Vielzahl von Proteinen und Peptiden eine wichtige Rolle. Für die Detektion dieser Analyten wird häufig die Massenspektrometrie (MS) verwendet. Dabei gibt es zwei verschiedene Ansätze für die MS Analyse von Proteomiks: Top-Down und Bottom-Up.
Top-Down wird verwendet, um intakte Proteine durch ESI-MS (Electron Spray Ionization) in der Gasphase zu untersuchen und zu fragmentieren. Dabei können die Vielzahl an verschiedenen Ladungsvarianten der Proteine zu komplizierten Spektren führen. Die Flüssigchromatographie kann bei der Trennung komplexer Proben helfen, bevor diese durch ESI-MS detektiert werden. Durch den Top-Down Ansatz können Abbauprodukte und Sequenzvarianten erkannt werden, welche bei der Lösung von Interferenzproblemen und der Bestimmung von posttranslationalen Modifikationen helfen.
Bottom-Up beschreibt den Ansatz, bei dem die Proteine zunächst enzymatisch gespalten werden (auch Digestion - Verdauung genannt, häufig Tryptic Digest). Die dabei entstehenden Peptide können dann Massenspektrometrisch untersucht werden. Dabei können einzelne Proteine oder eine Mischung aus Proteinen gespalten werden. Durch diese enzymatische Spaltung werden tausende bis hunderttausende Peptide erhalten, weshalb ein zweidimensionaler Ansatz hilfreich sein kann. Die ursprünglichen Proteine können im Anschluss durch Vergleiche mit theoretischen Peptid Massen oder einer Datenbank identifiziert werden.
Proteine:
Peptide:
Glycan:
Aminosäuren:
RNA:
Aminosäuren:
Hersteller | Säulenreihe | Beschreibung/Applikationen |
AMT Halo Bioclass Columns | Protein 1000 Å | Säulen mit unterschiedlichen Modifikationen (C18, C4 und Diphenyl) für sehr große Proteine, mAbs, ADCs, Biosimilars, Fragments |
Protein 400 Å | Säulen mit unterschiedlichen Modifikationen (C18 und C4) für die Proteinanalyse, wie z.B mAbs | |
Peptide 160 Å | Säulen mit unterschiedlichen Modifikationen (C18, CN und Phenyl-Hexyl) für die Analyse von Peptiden und Polypeptiden bis zu 20 kDa. Weitere Anwendungsbereiche sind Tryptic digests oder Post-Translational Modifications (PTMs) | |
Glycan 90 Å | Säule speziell für die Analyse von Glykanen | |
Concise Separations | AminoSep (s. unterhalb Tafel) | Für die Analyse von Aminosäuren mit Post-column Derivatisierung |
RiboSep (s. unterhalb Tafel) | Säule speziell für die Trennung von RNA-Molekülen unterschiedlicher Länge. | |
Imtakt | Amino acid (s. unterhalb Tafel) | Säule speziell für die Analyse von Aminosäuren mit LC-MS ohne Derivatisierung. |
Sepax | s. Applikationen unterhalb Tafel | Viele verschiedene Säulen für die Analyse von Proteinen, Peptiden mit unterschiedlichen Trenntechniken |
Shodex | s. Shodex Katalog unterhalb Tafel | Verschiedene Säulen für die Analyse von Proteinen, Peptiden und weiteren Biomolekülen, v.A. durch Größenausschlusschromatographie, HILIC und Mixed-Mode Techniken |
Tosoh Bioscience | s. Tosoh Katalog unterhalb Tafel | Verschiedene Säulen für die Analyse von Proteinen, Peptiden und weiteren Biomolekülen v.A. durch Größenausschluss- und Ionenaustauschchromatographie, HILIC, HIC und Affinitätschromatographie. |
Unsere Experten stehen Ihnen jederzeit zur Seite. Schreiben Sie unserem Team eine Nachricht. Wir melden uns zurück und beraten Sie ganz individuell.