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Affinitätschromatographie
Die Affinitätschromatographie ist eine Biotrenntechnik, die unter Anderem für die Reinigung und Analyse von Proteinen, Nukleinsäuren oder Hormonen verwendet wird. Wir haben für Sie eine Auswahl an verfügbaren Affinitätschromatographiesäulen von Marktführern zusammengestellt. Zu den einzelnen Markensäulen der Hersteller Tosoh Bioscience, Shodex, Merck, Separation Methods Technologies (SMT) und Agilent finden Sie weiter unten Informationen zum Basismaterial, Liganden und zu Applikationen. Benötigen weitere Details oder Unterstützung, kontaktieren Sie uns einfach!
Produkte
Technische Daten
Grundlagen zur Affinitätschromatographie
Bei der Affinitätschromatographie beruht die Trennung bzw. Reinigung einer Substanz auf einer hochspezifischen biochemischen Wechselwirkung des Analyten mit bestimmten Bindungspartnern, die auf der stationären Phase gebunden sind (ähnlich Antigen-Antikörper– oder Enzym-Inhibitor–Wechselwirkung). Dabei wird nur eine Probenkomponente im vorhandenen Substanzgemisch von der stationären Phase festgehalten, während die anderen Moleküle problemlos von der Säule gespült werden können. Am Schluss bleibt die gewünschte Probe auf dem Säulenbett zurück, welche anschließend durch Verdrängung, durch Änderung des pH-Wertes oder durch Änderung der Salzkonzentration eluiert werden kann.
Abbildungen: Schematische Darstellung der Trennung von drei Proteinen mittels Affinitätschromatographie: Bild 1: Nur Protein-2 kann an die Liganden der stationären Phase binden. Die Proteine-1 und -3 können durch Waschen entfernt werden; Bild 2: Nach Elution der Proteine-1 und -3 verbleibt Protein-2 allein auf dem Säulenbett zurück; Bild 3: Protein-2 wird unter geeigneten Bedingungen eluiert.
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