Auschecken über Ihr Konto
Als Neukunde auschecken
Ein Konto zu erstellen hat viele Vorteile:
- Bestellungen und Sendungen verfolgen
- Alte Bestellungen einsehen
- Schneller zur Kasse gehen
Glycan
Glycane - Analytik von Oligo- und Polysacchariden, Glykoproteinen und anderen verwandten Substanzen
Glycane sind Polysaccharide, d. h. große organische Moleküle, die aus vielen einzelnen glykosidisch verknüpften Monosaccharidbausteinen bestehen. Ferner bezeichnet in der Literatur der Begriff "Glycan" auch bestimmte Kohlenhydratteile von Glykokonjugaten, z. B. von Glykoproteinen oder Glykolipiden. Bekannte Substanzen, die zu den Glykanen zählen sind sind z. B. Cellulose, Chitin oder Heparin. Kohlenhydrate bzw. deren Konjugate sind von enormer physiologischer Bedeutung bei Pflanzen, Tieren und Menschen.
In der Analytik und Biotechnologie gewinnen Glykane zunehmend an Bedeutung – sei es in der Qualitätskontrolle biopharmazeutischer Produkte oder in der medizinischen Diagnostik. Die Analytik erfolgt häuftig mittels HPLC-(MS), wobei in Abhängigkeit des Analyten verschiedene Trenntechniken verwendet werden können.
Technische Daten
Unterschied Glycoproteine und freie Glycane
Glycoproteine bestehen aus Proteinen, an die Zuckerstrukturen (Glykane) kovalent gebunden sind. Diese Glykosylierung beeinflusst maßgeblich die biologische Funktion, Stabilität und Wechselwirkung der Proteine – insbesondere bei biopharmazeutischen Wirkstoffen wie Antikörpern.
Freie Glykane hingegen sind die isolierten Zuckerketten, die enzymatisch oder chemisch von Glycoproteinen abgetrennt werden. Ihre Analyse liefert detaillierte Informationen über Struktur, Verzweigung und Modifikationen der Glykane.
Die Analyse sowohl von Glycoproteinen als auch freien Glykanen ist entscheidend für die Qualitätskontrolle und Entwicklung biopharmazeutischer Produkte, da selbst kleine Unterschiede in der Glykosylierung die Wirksamkeit und Sicherheit eines Wirkstoffs beeinflussen können.
Applikationen
Abtrennung von Procainamid-markierten Dextran-Standards auf AMT HALO Glycan
Die HALO® GLYCAN Core-Shell-Säulen von AMT sind speziell für die Analytik von Glycanen entwickelte HPLC Säulen. Diese eignen sich hervorragend für die Analyse von Oligosacchariden und weiteren Kohlenhydratresten, die z. B. von Glykoproteinen und Proteoglykanen abstammen. Die funktionelle Gruppe ist ein neuartiger Ligand, der 5 Hydroxyl-Gruppen enthält, welcher über einen speziellen Linker an die Fused-Core Silikapartikel gebunden sind. Idealerweise werden diese Säulen im HILIC-Trennmodus verwendet.
Testbedingungen
- Säule: 2.1 x 150 mm, HALO 2.7 μm Glycan (92922-705)
- Mobile Phase A: 50 mM Ammoniumformiat, pH 4.45
- Mobile Phase B: Acetonitril
- Gradient: 80-55% B in 25 min
- Flussrate: 0.6 mL/min.
- Druck: 190 bar
- Temperatur: 60°C
- Detektion: UV 300 nm
- Injektionsvolumen: 3 μL Probe
- Probenlösungsmittel: 70/30 ACN/Wasser
- Response Time: 0.5 sec.
- Datanrate: 3.3 Hz
- Flusszelle: 2.5 μL semi-micro
- LC System: Shimadzu Nexera
Glycan Trennung mit Sepax Proteomix SAX-NP3
Für die Trennung von verschiedenen Glycanen, Glykoproteinen und weiteren Substanzen mittels Ionenaustauschchromatographie bietet Sepax die Proteomix SAX HPLC Säulen an.
Testbedingungen
Säule: Proteomix SAX-NP3 50x4.6mm (403NP3-4605)
Mobile Phase A: 80/20 Wasser/Acetonitril
Mobile Phase B: 80/20 250 mM Ammoniumformiat, pH 4.5/Acetonitril
Gradient:
Zeit / min | %B |
1 | 0 |
5.55 | 65 |
5.65 | 100 |
7.65 | 100 |
7.75 | 0 |
14 | 0 |
Flussrate: 1 mL/min
Detektor: Fluoreszenz, Anregung 260nm, Emission 430 nm
Injektionsvolumen: 3 µL
Probe: N-Linked Glycans Bovine Fetuin (6.7 pmol/µL)
Downloads
Hersteller Übersicht
AMT
HPLC - HILIC:
- HALO Glycan
Ludger
HPLC - Reversed Phase:
- LudgerSep R1
- LudgerSep R2
HPLC - IEX:
- LudgerSep C2
- LudgerSep C3
HPLC - HILIC:
- LudgerSep N1
- LudgerSep N2
UHPLC - Reversed Phase:
- LuderSep UR2
Probenvorbereitung:
- Labelling
- Clean Up
- Ludger Alpha-Gal -containing Biologics Applications
- Ludger Glucose Homopolymer (GHP) - System Suitability and Reference Standard for Glycan Analysis Applications
- Ludger O-Glycosilation Analysis Application
- Ludger Advantages of Ludger Procainamide Labelling Application
- Ludger Quantitative Sialic Acid Analysis Application
Sepax
HPLC - IEX:
- Proteomix SAX-NP10
- Proteomix SAX-NP3
- Proteomix SAX-NP5
HPLC - SEC:
- Zenix SEC-150, 3µm
Thermo Scientific
UHPLC - Mixed Mode:
- GlycanPac AXR-1, 1.9µm
HPLC - Mixed Mode:
- GlycanPac AXR-1, 3µm
- Thermo Separation of 2AA-Labeled N-Linked Glycans from Glycoproteins on a High Resolution Mixed-Mode Column
- Thermo Separation of 2AB-Labeled N-Linked Glycans from Bovine Fetuin on a Novel Ultra High Resolution Mixed-Mode Column
- Thermo Separation of 2AA-Labeled N-Linked Glycans from Human IgG on a High Resolution Mixed-Mode Column
- Thermo UHPLC Analysis of 2-AminobenzamideLabeled Glycans with the Vanquish Flex System
- Thermo Reverse phase analysis of free complex glycans
Waters
UHPLC - HILIC:
- ACQUITY UPLC Glycoprotein BEH Amide, 1.7µm
- ACQUITY UPLC Glycan BEH Amide, 1.7µm
- XBridge Glycan BEH Amide, 2.5µm
UHPLC - Mixed Mode:
- ACQUITY Premier Glycan BEH C18 AX, 1.7µm
- XBridge Premier Glycan BEH C18 AX, 2.5µm
HPLC - HILIC:
- XBridge Glycan BEH Amide, 3.5µm
Probenvorbereitung:
- GlycoWorks RapiFluor-MS
- Waters Analysis of Glycopeptide Glycoforms in Monoclonal Antibody Tryptic Digest using a UPLC HILIC Column
- Waters Analysis of N-Linked Glycans from Coagulation Factor IX, Recombinant and Plasma Derived, Using HILIC UPLC/FLR/QTof MS
- Waters Characterization of EPO N-Glycans using RapiFluor-MS and HILIC Profiling
- Waters MaxPeak High Performance Surfaces Technology Improves HILIC Profiling of Released N-Glycans
- Waters N-Linked Glycans of Glycoproteins: A New Column for Improved Resolution
- Waters Quality Control and Automation Friendly GlycoWorks RapiFluor-MS N-Glycan Sample Preparation
- Waters Rapidly Monitoring Released N-Glycan Profiles During Process Development Using Rapi Fluor-MS and the ACQUITY QDa Detector : Waters
- Waters UPLC Separation of 2-AB Labeled Fetuin Glycans Removed by Exoglycosidase
- Waters Comprehensive Characterization of the N and O-Linked Glycosylation of a Recombinant Human EPO
- Waters Enhancing the Peak Capacity of High Molecular Weight N-Glycan HILIC Separations with a Wide-Pore Amide Bonded Stationary Phase
- Waters Developing High Resolution HILIC Separations of Intact Glycosylated Proteins Using a Wide-Pore Amide-Bonded Stationary Phase
- Waters HILIC Glycopeptide Mapping with a Wide-Pore Amide Stationary Phase
- Waters Mapping IgG Subunit Glycoforms Using HILIC and a Wide-Pore Amide Stationary Phase
- Waters Measuring the Glycan Occupancy of Intact mAbs using HILIC and Detection by Intrinsic Fluorescence
- Waters Optimizing HILIC-based Analyses of RapiFluor-MS Labeled Sialylated N-Glycans
- Waters Increased Resolving Power for Acidic Glycans with an MS-Compatible Anion Exchange Reversed Phase Separation
- Waters Application Notes Glycans
- Waters DMB-Labeled Sialic Acid Analyses Using HPLC-, UHPLC-, and UPLC-Based, BEH C18 Columns
Die passende Säule für Sie - Gerne beraten wir Sie persönlich
Unsere Experten stehen Ihnen jederzeit zur Seite. Schreiben Sie unserem Team eine Nachricht. Wir melden uns zurück und beraten Sie ganz individuell.
Sie finden bei uns:
Applikationsunterstützung
Verfügbarkeiten und Lieferzeiten
Preisauskünfte mit individuellen Konditionen
Analysenzertifikate, MSDS, Datenblätter